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真核天冬氨酸蛋白酶包括胃蛋白酶、组织蛋白酶和肾素。它们具有由祖先复制而产生的两域结构。逆转录病毒和反转录转座子蛋白酶（逆转录病毒天冬氨酰蛋白酶）比较小，并且似乎与真核天冬氨酰蛋白酶的单个结构域同源。每个结构域都提供一个催化天冬氨酸残基，在分子的两个叶之间有一个扩展的活性位点裂隙。很久以前，一个叶可能是通过基因复制从另一个进化而来的。在现代酶中，虽然三维结构非常相似，但除了保守的催化位点基序外，氨基酸序列的差异很大。二硫键的存在和位置是天冬氨酸肽酶的其他保守特征。
尽管已经提出了许多不同的天冬氨酰蛋白酶机制，但最广泛接受的是酸碱机制，其原理是涉及水分子在两个高度保守的天冬氨酸残基之间的配位。天冬氨酸通过提取质子来活化水，使水能够对底物易裂键的羰基碳进行亲核攻击，从而产生通过与第二天冬氨酸氢键稳定的四面体氧阴离子中间体。该中间体的重排导致易裂酰胺的质子化，这导致底物肽分裂成两个产物肽。
已知有五个天冬氨酸蛋白酶超家族（氏族），每个都代表相同活性位点和机制的独立进化。每个超家族包含几个具有相似序列的家族。MEROPS分类系统按字母顺序命名这些氏族。
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巴黎国民贴现银行（Comptoir national d'escompte de Paris，简称CNEP），原称巴黎贴现银行（Comptoir d'escompte de Paris，简称CEP），
1848年，埃米尔·佩雷尔和阿希尔·富尔德共同创建巴黎贴现银行，1889年改名巴黎国民贴现银行。1946年，巴黎国民贴现银行被收归国有。
1966年7月1日，巴黎国民贴现银行与国民工商银行合并组成为巴黎国民银行。2000年5月，巴黎国民银行和巴黎巴银行（Banque Paribas）合并为法国巴黎银行。
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约翰·卢卡斯·舍恩来因，德国医师。他试图证明医学是一门自然科学，从而有助于建立临床医学教学和实践的现代方法。
首次发表结核病（Tuberkulose）这一名称。
1835年，罗伯特·雷马克首次签定了黄癣（Favus，蜂窝癣）致病菌许兰毛癣菌（Trichophyton schoenleinii），但他没有立即发表而是把结果交给舍恩来因，后者发表了关于这个致病菌的结果。因此，许兰毛癣菌的发现要归功于罗伯特·雷马克与舍恩来因，还有另一位匈牙利籍法国皮肤病医师David Gruby，他在1841年发白论文证实了罗伯特·雷马克与舍恩来因的结果。
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