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TEV蛋白酶的结构已通过X射线晶体学解析。它由两个β桶和一个灵活的C末端尾部组成，并显示出与蛋白酶的糜蛋白酶超家族（PA 族，MEROPS 分类的 C4 家族）的结构同源性。尽管与细胞丝氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶、弹性蛋白酶、凝血酶等）同源，但TEV蛋白酶使用半胱氨酸作为其催化亲核试剂（与许多其他病毒蛋白酶一样）。
用Asp-His-Cys三联体进行共价催化，在两个桶之间分开（β1上的Asp与β2上的His和Cys）。底物保持为β折叠，与桶之间的裂缝形成反平行相互作用，并与C端形成平行相互作用。因此，酶在底物周围形成结合隧道，侧链相互作用控制特异性。
优选的天然切割序列首先通过检查天然多蛋白底物中的切割位点的重复序列来鉴定。这些天然切割位点的共识是ENLYFQ\S，其中“\”表示切割的肽键。底物的残留物在切割位点之前标记为P6到P1，在切割位点之后标记为P1'。早期的工作还测量了一系列相似底物的切割，以表征蛋白酶对天然序列的特异性。
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