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泛素蛋白自身由76个残基所组成，以“泛素”为名是因为它在生物体中广泛存在：具有高度保守的序列并且存在于所有已知的真核生物体中。真核生物中编码泛素的基因以串联重复的方式排列，这可能是因为大量转录的需要，为细胞生产足够多的泛素。有人提出泛素是目前发现的进化速度最慢的蛋白质。
泛素化后的蛋白质（以下称为底物蛋白）被19S调节颗粒所识别，这一过程是一个ATP依赖的结合过程。然后，底物蛋白必须进入20S核心颗粒的内部孔道，以便与位于其中的水解活性位点接触。由于20S颗粒的孔道相对狭窄，而且两端由α环中亚基的N末端控制开关，所以底物蛋白在进入核心颗粒之前必须至少部分去折叠。将去折叠的蛋白质传递进入核心颗粒的过程被称为“移位”（translocation），而移位必须发生在去泛素化之后。但目前对于底物蛋白的去泛素化和去折叠机制还不了解。在整个降解反应过程中，那一步是限速步取决于底物蛋白的类别；对于一些蛋白质，去折叠过程是限速步，而对于另一些蛋白质，可能是去泛素化为限速因子。至于哪些底物蛋白在移位之前必须去折叠，还未有结论，而牢固的三级结构和一些特殊的非局部相互作用，如二硫键，能够抑制降解。
由α亚基所形成的“门”可以阻止长于四个残基的多肽进入20S颗粒的内部。在识别步骤开始前结合上的ATP分子在移位发生前被水解，而对于水解产生的能量是用于蛋白质去折叠还是“门”的打开还有争议。26S蛋白酶体在存在无法水解的ATP类似物（即无法获得水解产生的能量）的情况下，依然可以降解去折叠的蛋白质，但却无法降解折叠的蛋白质；这一结果说明ATP水解所产生的能量至少部分被用于蛋白质去折叠。在19S帽子处于ATP结合状态时，去折叠的底物蛋白可以由促进扩散作用，传递通过开启的“门”。
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